ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

- Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula.
De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una es-
tructura conjunta.

- Hélice alfa
Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que si-
gue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera.
Algunos aminoácidos como la Prolina desestabilizan esta estructura. También la presencia de cadenas laterales
voluminosas o grupos con la misma carga próximos.

- Lámina plegada β
Cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas
de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.

- Hélice de colágeno
Predominan la Prolina y la hidroxiprolina. Hélice más abierta. Tres hélices se unen para formar una superhélice de
colágeno.